I denne artikel vil vi udforske Insulin fra forskellige perspektiver med det formål at tilbyde en komplet og berigende analyse af dette emne. Vi vil dykke ned i dets oprindelse, udvikling og relevans i dag, såvel som dets mulige implikationer og anvendelser på forskellige områder. Gennem research og refleksion søger vi at give læseren en bred og detaljeret vision af Insulin, der inviterer dem til at fordybe sig i dens undersøgelse og forståelse fra forskellige vinkler. Der er uden tvivl tale om et yderst interessant og konstant udviklende emne, hvorfra der vil opstå utallige refleksioner og fortolkninger, som vil berige vores forståelse af det.
Insulin virker ved at binde sig til molekyler på celleoverflader, de såkaldte insulinreceptorer. Når insulin bindes til receptorerne, øges bl.a. transporten af glukose til cellen. Glukosetransporten ledsages af kalium-transport ind i cellen.
Patienter med type 1 sukkersyge syntetiserer ikke selv insulin, og hvis de ikke får tilført insulin udefra, dør de.
Fysiologisk er insulin menneskets vigtigste anabolehormon.
Insulin-molekyle
Insulinens historie
I 1889 opdagede Oskar Minkowski og Josef von Mering en sammenhæng mellem bugspytkirtlen og diabetes. De fjernede bugspytkirtlen fra en hund og så, at den udviklede tegn på diabetes: højt indhold af sukker i blod og urin. Gentagne eksperimenter viste, at man ved at fjerne bugspytkirtlen fremkaldte diabetes.
Det var de canadiske lægerBanting og Best, der i 1921 isolerede hormonet første gang. Insulin blev første gang anvendt på et menneske den 11. februar1922. Siden er det blevet en livsnødvendig medicin for diabetespatienter.
Insulins opbygning
Insulin er et peptidhormon (og et protein), som er opbygget af to polypeptidkæder, der kaldes A-kæden og B-kæden. A-kæden består af 21 aminosyrer, mens B-kæden består af 30. De to kæder er kovalent forbundne via to disulfidbroer. Insulinmolekyler (monomerer) er ofte forbundne i aggregater af to (dimer), eller seks (hexamer) enkeltmolekyler. Insulin lagres i kroppen som hexamerer. Det er dog monomeren, som er biologisk aktiv, og aggregaterne skal derfor nedbrydes til monomerer, før insulinet kan binde sig til insulinreceptoren.
Selv om insulin er et lille protein, har det en veldefineret tredimensionel struktur. A-kæden indeholder to alfa-helixer, der er bøjet ind imod hinanden, så kæden danner et 'U'. B-kæden indeholder én alfa-helix og en kort beta-streng.
Ovenstående medfører: lavere niveau af blodsukker og serum-Kalium, opbygning af depoter af glykogen og fedtvæv, samt vedligeholdelse af muskel- og knoglevæv.
