Calycin

Denne artikel vil behandle emnet Calycin, som har været genstand for interesse og debat gennem årene. I dagens samfund spiller Calycin en grundlæggende rolle i forskellige aspekter af dagligdagen og påvirker alt fra den måde, vi forholder os til andre på, til vores beslutninger på det personlige og professionelle plan. Dette emne har vakt nysgerrighed hos akademikere, specialister og den brede offentlighed på grund af dets relevans i dag. Langs disse linjer vil forskellige synspunkter og tilgange til Calycin blive udforsket, med det formål at give et komplet og berigende perspektiv, der gør det muligt for læseren bedre at forstå vigtigheden af ​​dette emne i dagens samfund.

Det humane retinol-bindende protein (RBP), en typisk lipocalin med otte beta-tråde
En anden synsvinkel af RBP
Det fedtsyre-bindende protein FABP2 med 10 beta-kæder

Calycinerne (fra gr. kalyks, bæger, krater) er en strukturel superfamilie af proteiner, der har en fælles 3D struktur baseret på en beta-barrel, men den strukturelle lighed fremgår dog ikke direkte af de primære aminosyre-sekvenser. Den fælles struktur medfører sammenlignelige funktioner: Binding og transport af hydrofobe molekyler. På grundlag af funktion og lokalisering skelnes mellem tre distinkte grupper calyciner: Lipocaliner, FABPs (fatty acid-binding proteins, fedtsyre-bindende proteiner) og avidiner.

Lipocaliner

Lipocalinerne udgør en varieret og voksende familie af hovedsagelig små secernerede proteiner. De har en høj affinitet og selektivitet for hydrofobe molekyler og er generelt betragtet som extracellulære transport-proteiner, som f.eks. RBP (det retinol-bindende protein), der transporterer retinol (en form af vitamin A i blodet til mål-cellerne.

FABP

De fedtsyre-bindende proteiner (FABPs) er næste eksklusivt intracellulære proteiner, der binder hydrofobe molekyler, der indgår i lipid-metabolismen. Disse proteiner er f.eks. cRBP, det cellulære retinol-bindende protein, der transporterer retinol inde i cellen.

Avidiner

Avidiner som f.eks. streptavidin, et lille opløsligt protein fra bakterien Streptomyces avidinii, og dets homolog, æggehvide-proteinet avidin, er proteiner med en bemærkelsesværdig høj affinitet for vitaminet biotin såvel som andre hydrofobe ligander.

Den fælles struktur

Den fælles struktur er domineret af en beta-barrel med otte antiparallelle beta-kæder som kan binde og holde et hydrofobt molekyle. FABP består dog of en beta-barrel med to antiparallelle beta-kæder. Beta-kæderne benævnes ofte A-H.[1]

I modsætning til de membranbundne proteiner med en struktur baseret på beta-barrel, vender calycinerne de hydrofobe aminosyre-rester indad og de hydrofile aminosyre-rester udad.

  1. ^ "Analysis of Sequence and Structure Relationshps in the Calycin Protein Superfamily". Arkiveret fra originalen 15. februar 2021. Hentet 2. august 2016.