FeMoco



Al den viden, som mennesket har opsamlet gennem århundreder om FeMoco, er nu tilgængelig på internettet, og vi har samlet og arrangeret den for dig på den mest tilgængelige måde. Vi ønsker, at du hurtigt og effektivt kan få adgang til alt det om FeMoco, som du ønsker at vide, at din oplevelse er behagelig, og at du føler, at du virkelig har fundet de oplysninger om FeMoco, som du søgte.

For at nå vores mål har vi gjort en indsats for ikke kun at få de mest opdaterede, forståelige og sandfærdige oplysninger om FeMoco, men vi har også sørget for, at sidens design, læsbarhed, indlæsningshastighed og brugervenlighed er så behagelige som muligt, så du kan fokusere på det væsentlige, nemlig at kende alle de data og oplysninger, der er tilgængelige om FeMoco, uden at skulle bekymre dig om andet, det har vi allerede taget hånd om for dig. Vi håber, at vi har nået vores mål, og at du har fundet de oplysninger, du ønskede om FeMoco. Så vi byder dig velkommen og opfordrer dig til at fortsætte med at nyde oplevelsen af at bruge scientiada.comZ.

FeMoco ( FeMo cofactor ) er den primære cofaktor for nitrogenase . Nitrogenase er det enzym, der katalyserer omdannelsen af atmosfæriske nitrogenmolekyler N 2 i ammoniak (NH 3 ) gennem processen kaldes kvælstoffiksering . Indeholder jern og molybdæn kaldes kofaktoren FeMoco. Dens støkiometri er Fe 7 MoS 9 C.

Struktur

FeMo-cofaktoren er en klynge med sammensætning Fe 7 MoS 9 C. Fe er det kemiske symbol for elementet jern (ferrum), og Mo er symbolet for molybdæn . Denne store klynge kan ses som to underenheder består dels af en Fe 4 S 3 ( jern (III) sulfid ) klynge og én Økonomi- og finansministeriet 3 S 3 klynge. De to klynger er forbundet med tre sulfidligander . Det unikke jern (Fe) er forankret til proteinet af en cystein . Det er også bundet til tre sulfider, hvilket resulterer i tetrahedral molekylær geometri . De yderligere seks Fe-centre i klyngen er hver bundet til tre sulfider. Disse seks interne Fe-centre definerer et trigonal prismatisk arrangement omkring et centralt hårdmetalcenter. Molybdæn er bundet til tre sulfider og er forankret til proteinet af imidazolgruppen i en histidinrest. Også bundet til Mo er en bidentat homocitratkofaktor , der fører til oktaedrisk geometri. Krystallografisk analyse af MoFe-proteinet foreslog oprindeligt geometrien af FeMoco, hvilket blev bekræftet af udvidede røntgenabsorptionsundersøgelser i fin struktur (EXAFS). Afstandene Fe-S, Fe-Fe og Fe-Mo blev bestemt til at være henholdsvis 2,32, 2,64 og 2,73 Å.

FeMocos elektroniske egenskaber

Ifølge analysen ved hjælp af elektronparamagnetisk resonansspektroskopi har FeMo-cofaktorens hviletilstand en spin-tilstand på S = 3/2. Efter en-elektronreduktion bliver kofaktoren EPR-lydløs. At forstå processen, hvor en elektron overføres i proteinadduktet, viser en mere præcis kinetisk model af FeMo-cofaktoren. Densitetsfunktionelle teoriberegninger har antydet, at den formelle oxidationstilstand er Mo IV -2Fe II -5Fe III -C 4- H + , men de "sande" oxidationstilstande er ikke blevet bekræftet eksperimentelt.

Biosyntese

Biosyntese af FeMoco er en kompliceret proces, der kræver flere Nif-genprodukter , specifikt dem af nifS, nifQ, nifB, nifE, nifN, nifV, nifH, nifD og nifK (udtrykt som proteinerne NifS, NifU osv.). FeMoco-samling foreslås initieret af NifS og NifU, der mobiliserer Fe og sulfid i små Fe-S-fragmenter. Disse fragmenter overføres til NifB stillads og anbragt i en Fe 7 MoS 9 C klynge før overførsel til NifEN protein (kodet af NiFe og nifN) og omlejret inden levering til Økonomi- og finansministeriet proteinet. Flere andre faktorer deltager i biosyntese. For eksempel er NifV den homocitratsyntase, der leverer homocitrat til FeMoco. NifV, en proteinfaktor, foreslås involveret i opbevaring og / eller mobilisering af Mo. Fe-protein er elektrondonoren til MoFe-protein 6 . Disse biosyntetiske faktorer er belyst og karakteriseret med de nøjagtige funktioner og sekvens bekræftet ved biokemiske, spektroskopiske og strukturelle analyser.

Isolation

Isolering af FeMo-cofaktoren fra nitrogenase sker gennem centrifugal sedimentering af nitrogenase i MoFe-proteinet og Fe-proteinet. FeMo-cofaktoren ekstraheres ved at behandle MoFe-proteinet med syrer. Den første ekstraktion udføres med N, N-dimethylformamid og den anden med en blanding af N-methylformamid og Na 2 HPO 4 før den endelige sedimentation ved centrifugering.

Identiteten af kerneatomet i kofaktoren

De tre proteiner, der spiller en direkte rolle i M-klyngesyntese, er NifH, NifEN og NifB. NifB-proteinet er ansvarligt for samlingen af Fe-S-kernen i cofaktoren; en proces, der involverer syning af to [4Fe-4S] klynger. NifB tilhører SAM (S-adenosyl-L-methionin) enzymet superfamilie. Under biosyntese af FeMo-cofaktoren er NifB og dets SAM-cofaktor direkte involveret i indsættelsen af et carbonatom i midten af Fe-S-komplekset. En ækvivalent af SAM donerer en methylgruppe, som bliver det interstitielle carbid i M-klyngen. Methylgruppen i SAM mobiliseres ved radikal fjernelse af et H med en 5'-deoxyadenosinradikal (5'-dA ·). Formodentlig en forbigående -CH2 · radikal dannes, der efterfølgende inkorporeres i metal klynge danner en Fe 6 -carbide arter. Det interstitielle kulstof forbliver forbundet med FeMo-kofaktoren efter indsættelse i nitrogenasen. Det centrale carbonatom er blevet bekræftet ved 13 C-mærkning med påvisning ved pulserende EPR-spektroskopi. Ud over EPR-spektroskopi blev røntgendiffraktometri anvendt til at verificere, at der var et centralt atom midt i FeMo-kofaktoren, og røntgenemission spektroskopiske undersøgelser viste, at det centrale atom var kulstof på grund af 2p 1s kulstof-jernovergang . Anvendelsen af røntgenkrystallografi viste, at mens FeMo-kofaktoren ikke er i sin katalytiske form, holder kulstof strukturen stiv, hvilket hjælper med at beskrive reaktiviteten af nitrogenase.

Binding af underlag

Placeringen af substratfastgørelse til komplekset er endnu ikke belyst. Det antages, at Fe-atomerne nærmest det interstitielle carbon deltager i substrataktivering, men det terminale molybdæn er også en kandidat til nitrogenfiksering.

Referencer

  1. ^ GJ Leigh. Ch. 5 Struktur og spektroskopiske egenskaber ved metallosvovlklynger Nitrogenfiksering i årtusindet. Elsevier Science BV, Amsterdam, 2002. 209-210. ISBN   9780444509659 .
  2. ^ Kim, J; Rees, DC (1992). "Strukturelle modeller for metalcentre i nitrogenase molybdæn-jernprotein". Videnskab . 257 (5077): 167782. Bibcode : 1992Sci ... 257.1677K . doi : 10.1126 / science.1529354 . PMID   1529354 .
  3. ^ a b Roat-Malone, RM Ch.6 MoFe-proteinstruktur. Bioinorganisk kemi. John Wiley & Sons, Inc., Hoboken, New Jersey, 2002. 253-254. ISBN   9780471265337 .
  4. ^ Burgess, BK; Lowe, DJ (1996). "Mekanisme for molybdeumnitrogenase". Chem. Rev . 96 (7): 2983-3011. doi : 10.1021 / cr950055x . PMID   11848849 .
  5. ^ Harris, tv; Szilagyi, RK (2011). "Comparative Assessment of the Composition and Charge State of Nitrogenase FeMo-Cofactor" . Inorg Chem . 50 (11): 4811-4824. doi : 10.1021 / ic102446n . PMC   3105220 . PMID   21545160 .
  6. ^ Hu, Y. Ribbe (2011). "Biosyntese af Nitrogenase FeMoco" . Coord Chem Rev . 255 (9-10): 1218-1224. doi : 10.1016 / j.ccr.2010.11.018 . PMC   3077758 . PMID   21503270 .
  7. ^ Burgess, CF; Jacobs, DB; Stiefel, EI (1980). "Storskala oprensning af højaktivitet Azotobacter Vinelandii Nitrogenase". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymologi . 1980 (614): 196209. doi : 10.1016 / 0005-2744 (80) 90180-1 . PMID   6930977 .
  8. ^ Boal, AK; Rosenzweig, AC (2012). "En radikal rute til indsættelse af nitrogenase-hårdmetal". Videnskab . 337 (6102): 16171618. Bibcode : 2012Sci ... 337.1617B . doi : 10.1126 / science.1229088 .
  9. ^ Ramaswamy, S (2011). "One Atom gør hele forskellen". Videnskab . 334 (6058): 914915. Bibcode : 2011Sci ... 334..914R . doi : 10.1126 / science.1215283 . PMID   22096179 .
  10. ^ Einsle, O (2014). "Nitrogenase FeMo-kofaktor: en atomstruktur i tre enkle trin". J. Biol. Inorg. Chem . 19 (6): 737-745. doi : 10.1007 / s00775-014-1116-7 . PMID   24557709 .
  11. ^ Hallmen, PP; Kästner, J. "N2 Binding til FeMo-cofaktoren for Nitrogenase. Z. Anorg. Allg. Chem. 2014. doi : 10.1002 / zaac.201400114

Opiniones de nuestros usuarios

Maja Axelsen

God artikel om FeMoco

Ketty Hammer

Oplysningerne om FeMoco er meget interessante og pålidelige, ligesom resten af de artikler, jeg har læst indtil videre, som allerede er mange, for jeg har ventet i næsten en time på min Tinder-date, og han er ikke dukket op, så jeg tror, han har brændt mig af. Jeg benytter lejligheden til at efterlade et par stjerner til firmaet og til at skide på mit skide liv

Karina Jespersen

Jeg ved ikke, hvordan jeg kom til denne artikel om FeMoco, men jeg kunne virkelig godt lide den., Det var artiklen om FeMoco, jeg ledte efter

Solveig Mølgaard

Jeg finder det meget interessant, hvordan dette indlæg om FeMoco er skrevet, det minder mig om min skoletid. Sikke en dejlig tid, tak fordi du tog mig med tilbage til dem.